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早老素家族天冬氨酸膜整合蛋白酶的結(jié)構(gòu)

時間:2013-5-16閱讀:316
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文章指出,這項(xiàng)研究成果令人吃驚,因?yàn)榧?xì)胞膜的內(nèi)部是一種疏水性環(huán)境,而這項(xiàng)研究發(fā)現(xiàn)一些蛋白酶能利用水分子在膜內(nèi)消化其它蛋白。這種酶在生物學(xué)和疾病發(fā)生過程中具有廣泛的作用,目前已發(fā)現(xiàn)的可以分為三類:含鋅S2P蛋白酶(zinc-containing site-2 proteases),菱形*蛋白酶,和天冬氨酰蛋白酶,如此項(xiàng)研究中的presenilin。

2006年,2007年兩個研究組分別解析了前兩者原子分辨率級別的晶體結(jié)構(gòu)(其中S2P的結(jié)構(gòu)也是由施一公研究組破解),大大的促進(jìn)了我們對于這種膜整合蛋白酶作用機(jī)制的了解,但是presenilin結(jié)構(gòu)還未明確。這項(xiàng)研究就描述了早老蛋白的結(jié)構(gòu),為未來研究,以及藥物研發(fā)提供了一個基礎(chǔ)框架。

目前有兩種早老蛋白presenilin類型:一種是作為單一多肽行使功能,如信號肽peptidase,另外一種則是需要其他蛋白的激活。第二種早老蛋白能組裝成酶復(fù)合物γ-secretases,由四種不同蛋白構(gòu)成,能切斷許多單次跨膜蛋白(含有單次跨膜結(jié)構(gòu)域TMD),比如Notch受體,以及β-淀粉樣前體蛋白APP。這種剪切調(diào)控能這些蛋白和釋放的多肽。功能性γ-secretases是Notch信號途徑中*的元件,而且編碼早老蛋白的基因出現(xiàn)突變,也會由于改變了APP裂解產(chǎn)生的β-淀粉樣蛋白,而引起早發(fā)性阿爾茨海默病。

電子顯微鏡能解析出低分辨率γ-secretases的結(jié)構(gòu),但是要想獲得原子分辨率的晶體結(jié)構(gòu),困難重重。這項(xiàng)研究指出解析單個早老蛋白更為可行,這是朝著破解整個酶復(fù)合物的結(jié)構(gòu)邁進(jìn)了重要的一步。而且這篇文章也為如何能解析膜蛋白的晶體和結(jié)構(gòu)提供了一個范例。

研究人員通過細(xì)菌過量表達(dá)蛋白,純化并濃縮,獲得了一種早老蛋白,或者說是早老型蛋白。在嘗試了許多生物機(jī)體中的幾種蛋白之后,研究人員將研究焦點(diǎn)聚集在一種來自古細(xì)菌Methanoculleus marisnigri的蛋白酶:mmPSH,期間需要進(jìn)行大量的蛋白工程研究,構(gòu)建五種突變體,用以提高mmPSH的可溶性,從而才能研究蛋白酶功能,以及獲得高質(zhì)量的結(jié)晶結(jié)構(gòu),用于檢測。

zui終研究人員發(fā)現(xiàn)了這種蛋白是由9個跨膜螺旋組成:穿膜螺旋1-6形成N端結(jié)構(gòu)域(NTD),7-9形成C端結(jié)構(gòu)域(CTD);兩個催化殘基天冬氨酸(D162和D220)分別位于穿膜螺旋6和7上,并且包埋在膜內(nèi)。并且研究人員還基于序列的高度保守性,利用計算機(jī)同源建模,搭建了人源早老素蛋白的三維結(jié)構(gòu)。

這個結(jié)構(gòu)帶給我們兩重驚訝,首先是mmPSH蛋白酶在整個跨膜區(qū)域中有一個孔,這也許是水分子進(jìn)入催化剪切反應(yīng)的一條路線。另外一個方面就是這個蛋白聯(lián)合形成的四聚體,不過目前還不清楚這種結(jié)構(gòu)的意義。 

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